Белки, взаимодействующие с актином PDF Печать E-mail

Актин, как известно, взаимодействует со многими белками. В зависимости от того, какой из белков вступает во взаимодействие с актином, результаты могут быть самыми разными: либо генерируется движение, либо меряется процесс полимеризации актина, либо образуются связующие мостики, не исключено также влияние на какие-то звенья метаболизма. Чаще всего обнаруживают взаимодействие актина с миозином.

Свойства миозина из мышечных волокон изучены гораздо более полно, чем миозина из немышечных клеток. Миозин можно определять по его ферментативной (аденозинтрифосфатазной) активности, обычно усиливаемой актином, и по его способности взаимодействовать с ним. Стимулирующий эффект актина зависит от присутствия определенных ионов, поэтому различные миозины можно классифицировать как Са2+, Mg2+ или К+ зависимые АТРазы. Что касается структуры, большинство изученных немышечных миозинов состоит из двух тяжелых полипептидных цепей с мол. массой около 200 000 каждая и двух пар легких цепей (мол. масса 17 000 и 20 000); в результате мол. масса миозина составляет около 500 000. В молекуле миозина хорошо различаются две области. Одна из них, так называемый стержень, или «хвост», состоит из а-спиральных участков двух тяжелых цепей, свитых в суперспираль; стержневые части миозиновых молекул способны связываться друг с другом с образованием биполярных нитей. На одном конце стержня находятся две «головки»1, в каждой из которых, есть центр связывания с актином и центр АТФ-азной активности. Легкие цепи связаны с головками.
Миозин с другой структурой, названный миозин I, обнаружен у почвенной амебы Acanthamoeba castellani. Особенность этого белка в том, что в его молекуле только одна тяжелая цепь с мол. массой 140 000 и две легкие цепи (14 000 и 16 000). Миозин I не образует биполярных нитей и активируется актином только в присутствии кофактора. Из той же амебы недавно выделили другой миозин (миозин II). Он больше похож на обычный: может образовывать биполярные нити и имеет две головки с АТРазной активностью.

Зависимая стимуляция АТРазной активности миозина актином в случае некоторых немышечных миозинов требует предварительного фосфорилирования легкой цепи специальной протеинкиназой, переносящей фосфат от донорской молекулы к легкой цепи 20000. Это относится также к миозину I Acanthamoeba: его кофактор недавно идентифицирован как киназа, которая специфически катализирует фосфорилирование тяжелой цепи. С генетической точки зрения система миозинов не столь консервативна, как система актинов; к настоящему времени выявлено около 15 типов миозинов, различающихся по многим свойствам.

Другие белки, взаимодействующие с актиновыми или актомиозиновыми филаментами, можно попытаться классифицировать в соответствии с их активностями. Присутствие некоторых из них, например тропомиозина и а-актинина, в составе микрофиламентов недавно удалось увидеть непосредственно с помощью иммунофлуоресценции.

Тропомиозин из тромбоцитов, мозга, поджелудочной железы и фибробластов млекопитающих по молекулярной массе и пептидной карте подобен мышечному тропомиозину; он участвует в регулировании концентрации Са2+, необходимой для «сокращения» актомиозина.
а-Актинин (или же похожие на него белки) обнаружен (в количествах, больших по сравнению с другими объектами) в ворсинках эпителия, в культурах животных клеток, а также в сперматозоидах подковообразного краба, когда в них формируются аксонемы. а-Актинин, по-видимому, каким-то образом присоединяет микрофиламенты к клеточным мембранам и, возможно, к другим структурам клетки; присутствует этот белок главным образом именно там, где есть такие контакты.

Интересные статьи по биологии:

1) Колебания численности популяций

2) Результат влияния человека на биосферу