Угнетение синтеза актина PDF Печать E-mail

Некоторые белки угнетают полимеризацию актина in vitro и, следовательно, могут контролировать образование актиновых филаментов in vivo. Так, например, удалось выделить из селезенки и очистить так называемый профилин, который представляет собой полипептид с мол. массой 16 000, способный образовывать комплексы с растворимым актином.

Подобные белки, по-видимому, широко распространены в немышечных клетках, особенно в тех, где концентрация растворимого актина велика.
Такие белки, как филамин и актин связывающий белок, выделенные из макрофагов, могут связываться с актиновыми микрофиламентами in vitro; при этом способность актина стимулировать АТРазную активность миозина подавляется, что угнетает сократимость, обусловленную актомиозином.

Функция этих белков in vivo неясна, но можно предположить, что в клетке они нужны для того, чтобы некоторые актиновые филаменты играли роль просто каркасных    структур. Подобную функцию, возможно, выполняют и другие белки, например гелактины — группа из четырех белков, выделенных из Acanthamoeba. Гелактины превращают суспензию микрофиламентов в гель, образуя между отдельными волокнами связующие мостики. Эти белки угнетают также Mg2+-зависимую АТРазную активность миозина (в присутствии актина); характер ингибирования, похоже, тот же, что и в случае филамина и актин связывающих белков.
Наконец, к числу белков, взаимодействующих с актином, относятся также альдолаза и некоторые другие ферменты гликолиза.

Описанная выше система представляется уже достаточно сложной, однако то, что изучено до сих пор, — только царапины на поверхности неизведанного. Многие предположения и теории относительно актина и взаимодействующих с ним белков в немышечных клетках нуждаются в дальнейшей разработке и проверке, прежде чем могут быть сделаны какие-либо конкретные выводы.

Интересные статьи по биологии:

1) Размножение вирусов и его частиц

2) Вид как система популяций